En sekvensiell modell for grunnlaget for co-operativity i multimeric bindende proteiner, opprinnelig presentert som en beskrivelse av oksygen binding til hver av haem grupper av hemoglobin tetramer. i motsetning til i den tidligere Monod-Wyman-Changeux felles modellen, hvert monomer kan anta en lav-affinitet eller en høy affinitet eksteriør. A høy affinitet ligand-bundet monomer favoriserer høy affinitet konformasjon av tilstøtende ubundet monomerer. i fravær av en ligand (oksygen i tilfelle av hemoglobin) underenheter finnes i en lav-affinitet 'stram' konformasjon. Ligand kan binde til så mange som to monomerer i denne konformasjon, da alle fire monomerer konvertere fra skjemaet lav-affinitet til høy affinitet "avslappet" konformasjon.